Niveles de estructuración

Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.

Hélice alfa Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta.

Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro.

Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

Proteínas fibrosas y globulares

Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Las proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte. Otras, como las proteínas ciliares y musculares presentan funciones motrices.

Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.

Alfa- queratina
Es el principal componente de la epidermis exterior dura y de sus apéndices, como el pelo, cuerno, uñas y plumas. Se clasifican en a queratinas, que se encuentran en mamíferos, y b queratinas, presentes en pájaros y reptiles.

Pelo
Estudios de microscopía electrónica indican que el pelo, constituido principalmente por a -queratina, consiste en una jerarquía de estructuras. El pelo tiene un diámetro de » 20 Aº y está constituido por células muertas, cada una de las cuales contiene macrofibrillas empaquetadas (2000 Aº de diámetro) con una orientación paralela a la fibra del pelo.

El colágeno

El colágeno es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y los dientes. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropocolágeno Cada cadena del tropocolágeno, de unos 1000 residuos de longitud, está formado por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación. Las tres cadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del colágeno es extraordinariamente regular. Prácticamente cada tres residuos contiene una glicina, también presenta una mayor proporcion de prolina que el resto de las proteínas. Otra caracteristica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina, aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas.

Fibroína de la seda.

La mayor parte de las sedas están constituidas por la proteína fibrosa fibroína y por una proteína amorfa viscosa sericina, que desempeña el papel de cementación.
La fibroína de la seda está formada por cadenas con plegamiento b antiparalelo, en el cual las cadenas se extienden paralelamente al eje de la fibra. Los estudios muestran que grandes extensiones de la cadena están constituidas por seis residuos que se repiten.

Proteína globular

Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.

Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo.La gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares. Su nombre se debe a que sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes. La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace que se distingan subestructuras dentro de ésta.

Se dividen en:
Albúminas: solubles en agua y coagulables por el calor y se encuentran en huevo, sangre leche y muchas plantas.

Globulinas: insolubles, existen en la leche, huevos y sangre y forma parte principal de las semillas.

BIBLIOGRAFIA

ibmc.umh.es/biorom/contenido/av_biomo/Mat3c.html http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/proteinas/ptnas6fid.html
Whitford, David (2005). Proteins: Structure and Function. Wiley. ISBN 0-471-49894-7.http://www.sebbm.es/BioROM/contenido/av_biomo/Mat3d.html