ACIDOS NUCLEICOS

Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de largo).
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Friedrich Miescher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.

Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que se diferencian:
por el glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN;
por las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN;
en los organismos eucariotas, la estructura del ADN es de doble cadena, mientras que la estructura del ARN es monocatenaria, aunque puede presentarse en forma extendida, como el ARNm, o en forma plegada, como el ARNt y el ARNr, y
en la masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.

El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. Esta doble cadena puede disponerse en forma lineal (ADN del núcleo de las células eucarióticas) o en forma circular (ADN de las células procarióticas, así como de las mitocondrias y cloroplastos eucarióticos). La molécula de ADN porta la información necesaria para el desarrollo de las características biológicas de un individuo y contiene los mensajes e instrucciones para que las células realicen sus funciones. Dependiendo de la composición del ADN (refiriéndose a composición como la secuencia particular de bases), puede desnaturalizarse o romperse los puentes de hidrógenos entre bases pasando a ADN de cadena simple o ADNsc abreviadamente.

El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina). Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN, aunque dicha característica es debido a consideraciones de carácter biológico, ya que no existe limitación química para formar cadenas de ARN tan largas como de ADN, al ser el enlace fosfodiéster químicamente idéntico. El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario), aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas.

El ARN mensajero se sintetiza en el núcleo de la célula, y su secuencia de bases es complementaria de un fragmento de una de las cadenas de ADN. Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma.

El ARN de transferencia existe en forma de moléculas relativamente pequeñas. La única hebra de la que consta la molécula puede llegar a presentar zonas de estructura secundaria gracias a los enlaces por puente de hidrógeno que se forman entre bases complementarias, lo que da lugar a que se formen una serie de brazos, bucles o asas.

El ARN ribosómico es el más abundante (80 por ciento del total del ARN), se encuentra en los ribosomas y forma parte de ellos, aunque también existen proteínas ribosómicas. El ARN ribosómico recién sintetizado es empaquetado inmediatamente con proteínas ribosómicas, dando lugar a las subunidades del ribosoma.

Niveles de estructuración

Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.

Hélice alfa Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta.

Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro.

Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

Proteínas fibrosas y globulares

Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Las proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte. Otras, como las proteínas ciliares y musculares presentan funciones motrices.

Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.

Alfa- queratina
Es el principal componente de la epidermis exterior dura y de sus apéndices, como el pelo, cuerno, uñas y plumas. Se clasifican en a queratinas, que se encuentran en mamíferos, y b queratinas, presentes en pájaros y reptiles.

Pelo
Estudios de microscopía electrónica indican que el pelo, constituido principalmente por a -queratina, consiste en una jerarquía de estructuras. El pelo tiene un diámetro de » 20 Aº y está constituido por células muertas, cada una de las cuales contiene macrofibrillas empaquetadas (2000 Aº de diámetro) con una orientación paralela a la fibra del pelo.

El colágeno

El colágeno es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y los dientes. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropocolágeno Cada cadena del tropocolágeno, de unos 1000 residuos de longitud, está formado por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación. Las tres cadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del colágeno es extraordinariamente regular. Prácticamente cada tres residuos contiene una glicina, también presenta una mayor proporcion de prolina que el resto de las proteínas. Otra caracteristica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina, aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas.

Fibroína de la seda.

La mayor parte de las sedas están constituidas por la proteína fibrosa fibroína y por una proteína amorfa viscosa sericina, que desempeña el papel de cementación.
La fibroína de la seda está formada por cadenas con plegamiento b antiparalelo, en el cual las cadenas se extienden paralelamente al eje de la fibra. Los estudios muestran que grandes extensiones de la cadena están constituidas por seis residuos que se repiten.

Proteína globular

Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.

Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo.La gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares. Su nombre se debe a que sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes. La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace que se distingan subestructuras dentro de ésta.

Se dividen en:
Albúminas: solubles en agua y coagulables por el calor y se encuentran en huevo, sangre leche y muchas plantas.

Globulinas: insolubles, existen en la leche, huevos y sangre y forma parte principal de las semillas.

BIBLIOGRAFIA

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Whitford, David (2005). Proteins: Structure and Function. Wiley. ISBN 0-471-49894-7.http://www.sebbm.es/BioROM/contenido/av_biomo/Mat3d.html

Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOormando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citó sol como los asociados al retículo endoplasmático.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas.aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas.

Un alimento que contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que la calidad real de esta nutrición disminuya.

Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa. Combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maní(cacahuetes), etc., etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero sin necesidad de que sea en la misma comida.
No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo ocho lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato.

Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente. Del mismo modo, la arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y también se consideran una única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes.
En otros mamíferos distintos a los humanos, los aminoácidos esenciales pueden ser considerablemente distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitiría sintetizar la taurina, que es un ácido derivado de la cisteína, así que la taurina es esencial para los gatos.
Un detalle interesante es que casi ningún animal puede sintetizar lisina.

AMINOACIDOS ESENCIALES

· Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
· Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.
· Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).
· Acido - Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.
· Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.
·

Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos anteriores. La Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.
· Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
· Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.
· Acido - Glutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.
· Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.
· Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
· Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
· Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguinea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
· Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
· Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.
· Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.

Los Ocho (8) Esenciales
Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.
· Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
· Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
· Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
· Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.
· Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
· Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
· Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos aminoácidos y los aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporción relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de las proteínas del organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte en grasa si no debe de usarse inmediatamente.

BIBLIOGRAFIA

es.wikipedia.org/wiki/Aminoácido –

http://grageas.com.ar/aminoacidos-esenciales.html

es.wikipedia.org/wiki/Aminoácidos_esenciales

Estereoisomería

La estereoquímica es el estudio de los compuestos orgánicos en el espacio. Para comprender las propiedades de los compuestos orgánicos es necesario considerar las tres dimensiones espaciales.

Las bases de la estereoquímica fueron puestas por Jacobus van’t Hoff y Le Bel, en el año 1874. De forma independiente propusieron que los cuatro sustituyentes de un carbono se dirigen hacia los vértices de un tetraedro, con el carbono en el centro del mismo. La disposición tetraédrica de los sustituyentes de un carbono sp3 da lugar a la existencia de dos posibles compuestos, que son imágenes especulares no superponibles, llamados enantiómeros. En general a las moléculas que se diferencian por la disposición espacial de sus átomos, se les denomina estereoisómeros.


Isómeros geométricos o cis - trans

La isomería cis-trans o geométrica es debida a la rotación restringida entorno a un enlace carbono-carbono.
Isomeros geométricos
Esta restricción puede ser debida a la presencia de dobles enlaces o ciclos. Así, el 2-buteno puede existir en forma de dos isómeros, llamados cis y trans. El isómero que tiene los hidrógenos al mismo lado se llama cis, y el que los tiene a lados opuestos trans. Los compuestos cíclicos, debido a su rigidez, también presentan isomería geométrica. Así, el 1,2-dimetilciclohexano puede existir en forma de dos isómeros. Se llama isómero cis el que tiene los hidrógenos al mismo lado y trans el que los tiene a lados opuestos.

Isomería óptica o Enantiomería




Cuando un compuesto tiene al menos un átomo de Carbono asimétrico o quiral, es decir, un átomo de carbono con cuatro sustituyentes diferentes, pueden formarse dos variedades distintas llamadas estereoisómeros ópticos, enantiómeros, formas enantiomórficas o formas quirales, aunque todos los átomos están en la misma posición y enlazados de igual manera. Esto se conoce como regla de Level y Van't Hoff.[1]
Los isómeros ópticos no se pueden superponer y uno es como la imagen especular del otro, como ocurre con las manos derecha e izquierda. Presentan las mismas propiedades físicas y químicas pero se diferencian en que desvían el plano de la luz polarizada en diferente dirección: uno hacia la derecha (en orientación con las manecillas del reloj) y se representa con la letra (D) o el signo (+)(isómero dextrógiro o forma dextro) y otro a la izquierda (en orientación contraria con las manecillas del reloj)y se representa con la letra (L) o el signo (-)(isómero levógiro o forma levo).



Si una molécula tiene n átomos de Carbono asimétricos, tendrá un total de 2n isómeros ópticos.
También pueden representarse estos isómeros con las letras (R) y (S). Esta nomenclatura se utiliza para determinar la configuración absoluta de los carbonos quirales.
Así pues,hay tres sistemas de nombrar estos compuestos: según la dirección de desviación del plano de la luz polarizada (Formas + y -); según la configuración (Formas D y L) y según la configuración absoluta (formas R y S).

http://www.quimicaorganica.org/estereoquimica-teoria/estereoquimica-estereoisomeria.html
http://es.wikipedia.org/wiki/Isomer%C3%ADa

EL AGUA

EL AGUA


El agua no solamente constituye del 70 al 90 por ciento del peso de la mayor parte de las formas vivas, sino que representa la fase continua de los organismos. El agua tiene además carácter de compuesto indispensable para la vida. Así, los nutrientes que consume la célula, el oxígeno que emplea para oxidarlos, y sus propios productos de desecho son todos transportados por el agua.

PROPIEDADES DEL AGUA:
el agua es una sustancia de gran reaccionabilidad, con propiedades poco frecuentes, que la diferencian mucho, tanto física como químicamente, de la mayoría de los líquidos corrientes. Sabemos ahora que el agua y los productos de su ionización, los iones hidrógeno e hidroxilo, son factores importantes en la determinación de la estructura y las propiedades biológicas de las proteínas

Agua, sustancia líquida formada por la combinación de dos volúmenes de hidrógeno y un volumen de oxígeno, que constituye el componente más abundante en la superficie terrestre.
El agua químicamente pura es un liquido inodoro e insípido; incoloro y transparente.
El agua es la única sustancia que existe a temperaturas ordinarias en los tres estados de la materia: sólido, líquido y gas.

PROPIEDADES:

FÍSICAS:
El agua es un líquido inodoro e insípido. Tiene un cierto color azul cuando se concentra en grandes masas. A la presión atmosférica (760 mm. de mercurio), el punto de fusión del agua pura es de 0ºC y el punto de ebullición es de 100ºC, cristaliza en el sistema hexagonal, llamándose nieve o hielo según se presente de forma esponjosa o compacta, se expande al congelarse, de ahí que la densidad del hielo sea menor que la del agua y por ello el hielo flota en el agua líquida. El agua alcanza su densidad máxima a una temperatura de 4ºC, que es de 1g/cc.
QUÍMICAS:
El agua es el compuesto químico más familiar para nosotros, el más abundante y el de mayor significación para nuestra vida. Su excepcional importancia, desde el punto de vista químico, reside en que casi la totalidad de los procesos químicos que ocurren en la naturaleza, no solo en organismos vivos, sino también en la superficie no organizada de la tierra, así como los que se llevan a cabo en el laboratorio y en la industria, tienen lugar entre sustancias disueltas en agua, esto es en disolución. Normalmente se dice que el agua es el disolvente universal, puesto que todas las sustancias son de alguna manera solubles en ella. No posee propiedades ácidas ni básicas, combina con ciertas sales para formar hidratos, reacciona con los óxidos de metales formando ácidos y actúa como catalizador en muchas reacciones químicas. Características de la molécula de agua: La molécula de agua libre y aislada, formada por un átomo de Oxigeno unido a otros dos átomos de Hidrogeno es triangular. La atracción entre las moléculas de agua tiene la fuerza suficiente para producir un agrupamiento de moléculas. La fuerza de atracción entre el hidrógeno de una molécula con el oxígeno de otra es de tal magnitud que se puede incluir en los denominados enlaces de PUENTE DE HIDRÓGENO. Estos enlaces son los que dan lugar al aumento de volumen del agua sólida y a las estructuras hexagonales de que se habló más arriba.


ESTRUCTURA MOLECULAR


El agua es una molécula formada por dos átomos de Hidrógeno y uno de Oxígeno. La unión de esos elementos con diferente electronegatividad proporciona unas características poco frecuentes. Estas características son:
· La molécula de agua forma un ángulo de 104,5º.
· La molécula de agua es neutra.
· La molécula de agua, aun siendo neutra, forma un dipolo, aparece una zona con un diferencial de carga positivo en la región de los Hidrógenos, y una zona con diferencial de carga negativo, en la región del Oxígeno.
· El dipolo facilita la unión entre moléculas, formando puentes de hidrógeno, que unen la parte electropositiva de una molécula con la electronegativa de otra.


BALANCE DEL AGUA
El agua constituye la sustancia cuantitativamente más abundante del organismo. Representa aproximadamente el 60% del peso corporal. Esta cantidad varía en relación con la edad, sexo, el estado nutricional, etc.
El porcentaje señalado corresponde al del varón adulto; en la mujer adulta el agua constituye el 55% del peso corporal.


BIBLIOGRAFIA

http://platea.pntic.mec.es/~aabadias/webs0506/mundoagua/propiedades_del_agua.htm
http://elaguadigital.blogspot.com/2008/03/bioquimica-del-agua.html
Conn y Stumpf. 1978. Bioquímica Fundamental. Tercera Edición, Editorial Limusa, México. pp. 15-17 .
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